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     REPORTAJES
NÚMERO 186 / OCTUBRE / 2015

¿SERÁ POSIBLE REVERTIR EL ENVEJECIMIENTO?

El responsable del deterioro del organismo al envejecer es la epigenética y no las mutaciones en el ADN mitocondrial como se pensaba. Al menos así lo asevera un equipo de investigadores de la Universidad de Tsukuba coordinado por el profesor Jun-Ichi Hayashi que además ha reprogramado fibroblastos de personas mayores convirtiéndolos en células madre embrionarias para obtener luego de ellas fibroblastos rejuvenecidos. Asimismo constataron la importancia que en el envejecimiento tiene la regulación de dos genes implicados en la producción del aminoácido más simple, la glicina, fundamental para prevenir lesiones tisulares, mejorar la capacidad antioxidante, promover la síntesis de proteínas y la cicatrización de heridas, mejorar la inmunidad y tratar trastornos metabólicos como la obesidad, la diabetes, las enfermedades cardiovasculares, las enfermedades inflamatorias y el cáncer. ¿Abre esto la puerta a la posibilidad de rejuvenecer?

Un equipo de investigadores japoneses de la Universidad de Tsukuba dirigido por el profesor Jun-Ichi Hayashi acaba de publicar un trabajo según el cual la posibilidad de que los seres humanos podamos rejuvenecer es real. Destacando la importancia que tendría en ello un aminoácido fundamental como la glicina debido a su papel en la regulación de dos genes básicos en el envejecimiento: el GCAT y el SHMT2. El artículo se publicó en abril pasado en Scientific Reports con el título Epigenetic regulation of the nuclear-coded GCAT and SHMT2 genes confers human age-associated mitochondrial respiration defects (La regulación epigenética de los genes GCAT y SHMT2 provoca daños asociados a la edad en la respiración mitocondrial).

¿Posibilidad contrastada o mera ciencia-ficción? Una de las principales teorías sobre el declive físico que acompaña al paso de los años sostiene que la inevitable cuesta abajo de los humanos estaría provocada por las mutaciones que con el paso del tiempo se acumulan en el ADN mitocondrial, material genético encargado de la producción de energía a través de la respiración celular. Mutaciones que darían lugar a los familiares signos del envejecimiento: consunción de la piel, pérdida de cabello, problemas óseos y de peso, aparición de enfermedades... y, por supuesto, reducción de la vida útil. Pero, ¿y si tales mutaciones pudieran detenerse e, incluso, revertirse? Porque el equipo japonés citado lo cree posible: “Hemos reprogramado fibroblastos humanos obtenidos de personas de edad avanzada convirtiéndolos en células madre pluripotentes inducidas (iPSCs) tras valorar una posibilidad: que los fenotipos de envejecimiento no dependan de mutaciones sino de la epigenética. Y hemos constatado asimismo que esa reprogramación de fibroblastos viejos restaura los defectos de la respiración mitocondrial asociada a la edad lo que indica que los fenotipos de envejecimiento son reversibles al igual que los fenotipos de diferenciación. Ambos son controlados epigenéticamente y no por mutaciones en el genoma nuclear o mitocondrial” (la negrita es nuestra). Recordemos que se llama fenotipo a la expresión del genotipo (ADN) en función del medio ambiente, incluida la nutrición, claro está; lo que significa, en otras palabras, que el ADN se manifiesta de una u otra manera dependiendo del entorno en el que se vive. Eso es lo que se llama epigenética.

Los investigadores japoneses llegaron a tal conclusión tras comparar primero el funcionamiento de las mitocondrias en fibroblastos de fetos y niños de hasta 12 años con el de personas de 80 a 97 años y comprobar que en éstos la respiración celular era menor pero no había daños en el ADN.

A continuación reprogramaron los fibroblastos humanos -células del tejido conectivo- obtenidos de personas de edad avanzada revirtiendo su estado hasta el de células madre embrionarias... y después volvieron a convertir éstas en fibroblastos consiguiendo que su respiración mitocondrial fuera similar a las de los fibroblastos fetales e infantiles. Algo que a juicio de estos investigadores indica que el proceso de envejecimiento mitocondrial no es consecuencia de mutaciones sino que se debe a la epigenética y por eso no altera la estructura del ADN sino solo su expresión haciendo que los genes se activen o desactiven. De ahí que digan: “El envejecimiento humano se cree consecuencia de un fenómeno programado pero es posible que dependa de la epigenética”.

El término epigenética fue acuñado en 1942 por Conrad Hal Waddington para referirse al estudio de las interacciones entre los genes y el medio ambiente; abarca pues todos los factores no genéticos que condicionan la expresión del ADN: lo que comemos y bebemos, lo que respiramos, las radiaciones naturales y artificiales a las que estamos sometidos, los tóxicos -fármacos incluidos- que nos invaden, los microbios patógenos, el estrés, los conflictos psicoemocionales... De todo ello depende cómo se expresa nuestro código genético individual. De hecho marca hasta la diferencia entre estar sano o enfermar así como entre envejecer de una u otra manera y con mayor o menor rapidez (lea en nuestra web -www.dsalud.com- el artículo que con el título El simple ejercicio físico ¡modifica la expresión del ADN! publicamos en el nº 149).

En suma, esta nueva investigación indica que los daños celulares -al menos en el tejido conectivo- podrían en teoría revertirse y ayudar a sanar enfermedades e, incluso, hacernos rejuvenecer. Así se ha conseguido con células in vitro. Pero, ¿y en organismos vivos? ¿Podrá un día averiguarse cómo hacerlo? Quisimos saberlo y nos pusimos directamente en contacto con el Dr. Jun-Ichi Hayashi siendo esto lo que, con honestidad, nos respondió: “Revertir el envejecimiento será difícil porque el rejuvenecimiento es hoy posible solo in vitro y a nivel de células individuales pero no de un organismo entero. Sin embargo será posible hacerlo con algunos tejidos; como el de la piel de las personas de edad avanzada. Su tejido podrá rediferenciarse y rejuvenecerse a partir de sus células madre pluripotentes inducidas (iPSCs) y luego ser trasplantado como nueva piel. Ahora bien, ¿será eso posible con otros tejidos? ¿Funcionará el mismo proceso en otras células y tejidos humanos? Inferimos que puede ser así pero hay que comprobarlo con más experimentos".

Pero el experimento del equipo de Hayashi fue más allá. Conocedores de que el envejecimiento se asocia con un déficit de la respiración mitocondrial y de que ésta depende en buena medida de la expresión de dos genes -el GCAT y el SHMT2- que son los que regulan la producción de glicina en las mitocondrias se preguntaron qué ocurre cuando éstos no se expresan adecuadamente y hay déficit de este aminoácido. Y la respuesta es que la respiración mitocondrial disminuye. Así que durante 10 días echaron in vitro glicina en un cultivo de fibroblastos obtenidos de una persona de 97 años ¡y la respiración celular volvió a la normalidad! De ahí que Hayashi no dudase en asegurarnos: "Estoy convencido de que el proceso de envejecimiento puede retrasarse mediante un adecuado tratamiento con glicina; lo mismo que haciendo ejercicio y no comiendo en exceso”. Conciso y claro.

 

LA IMPORTANCIA DE LA GLICINA

 

Ya explicamos en su día que la glicina es uno de los 22 aminoácidos que -combinados de formas muy distintas- dan lugar a las miles de proteínas existentes (sólo en nuestros tejidos hay entre tres y cuatro mil) siendo considerados nueve de ellos esenciales; es decir, que al no fabricarlos el organismo hay que obtenerlos con la alimentación. Son la valina, la leucina, la isoleucina, la treonina, el triptófano, la lisina, la metionina, la fenilalanina y la histadina. Los otros trece aminoácidos proteicos son el ácido aspártico, el ácido glutámico, la alanina, la arginina, la cisteína, la asparragina, la glutamina, la prolina, la serina, la tirosina, la selenocisteína, la pirrolisina y la glicina (hay además más de centenar y medio de aminoácidos que no forman parte de la estructura de las proteínas).

La glicina se considera pues un aminoácido no esencial que se sintetiza en nuestro metabolismo y también se obtiene mediante la alimentación y se supone que no debe ingerirse necesariamente para estar sano pero lo cierto es hay investigadores que consideran que eso no es así porque su producción endógena y su ingesta normal es insuficiente. Entre ellos el catedrático de Bioquímica y Biología Molecular Enrique Meléndez Hevia para quien hay otros cuatro aminoácidos que deberían considerarse igualmente esenciales ya que aunque el metabolismo humano los puede fabricar no lo hace en la cantidad necesaria: la tirosina, la cisteína, la arginina y la glicina. Siendo este último especialmente importante como nos explicó cuando le entrevistamos hace ya más de 9 años: “La carencia de glicina -nos diría entonces- se manifiesta en una debilidad generalizada de la estructura mecánica del cuerpo que está formada básicamente por huesos, cartílagos y tendones. Su carencia se manifiesta pues en multitud de problemas de construcción, resistencia y regeneración de esos materiales entre los que están la osteoporosis, la artrosis y las lesiones de cartílagos, tendones y ligamentos que no llegan a repararse debidamente por escasez de materiales. Además de estos problemas bien aparentes hay otros como el asma cuya causa es también mecánica (debilidad del microesqueleto de los bronquiolos que se aplastan y se obturan al hincharse los pulmones en una inspiración profunda). Muchos problemas del oído tienen asimismo origen en una carencia de glicina pues el oído es una estructura esencialmente mecánica, desde la membrana del tímpano hasta la cadena de huesecillos y el laberinto. Y lo mismo cabe decir de muchos problemas de la piel”.

Y no es el único que piensa así. La revista española Nutrición Hospitalaria publicó en 2002 un estudio titulado La glicina: un nutriente antioxidante protector celular firmado por B. Matilla y J. M. Culebras del Hospital de León y J. L. Mauriz, J. González-Gallego y P. González del Departamento de Fisiología de la Universidad de León en el que puede leerse lo siguiente: “Para muchos investigadores es difícil aceptar que se puedan obtener efectos beneficiosos en varios estados patológicos con el aminoácido más simple, la glicina, pero cada vez hay más evidencias apoyando esta idea. Ahora se sabe que la glicina de la dieta protege al organismo frente a shocks tanto por pérdida sanguínea como por endotoxinas, reduce la concentración de alcohol en el estómago y aumenta la recuperación de la hepatitis producida por alcohol, disminuye el daño hepático inducido por fármacos hepatotóxicos, bloquea la apoptosis, en el riñón disminuye la nefrotoxicidad originada por el fármaco inmunosupresor ciclosporina A y previene la hipoxia y la formación de radicales libres. Además puede ser útil en otras enfermedades con procesos inflamatorios ya que disminuye la formación de citoquinas. Hemos revisado algunos de los efectos beneficiosos del aminoácido glicina así como el mecanismo supuesto de estos efectos que podrían llevar a proponer su inclusión en la terapéutica de algunas enfermedades”.

Un año después -en 2003- un grupo de investigadores del Departments of Cell and Developmental Biology, Pharmacology, Surgery and Environmental Health de la Universidad de North Caroline (EEUU) coordinado por Z. Zhong publicó en Current opinion in clinical nutrition and metabolic care un trabajo titulado L-Glycine: a novel antiinflammatory, immunomodulatory, and cytoprotective agent. (L-Glicina: nuevo agente antiinflamatorio, inmunomodulador y citoprotector) en cuyas conclusiones puede leerse: “La glicina parece tener efectos antiinflamatorios e inmunomoduladores y acción citoprotectora. Actúa sobre las células inflamatorias suprimiendo la activación de factores de transcripción y la formación de radicales libres y citoquinas inflamatorias. Y en la membrana plasmática parece activar un canal de cloro que estabiliza o hiperpolariza el potencial de membrana plasmática. Como consecuencia la apertura de canales de calcio dependientes de voltaje tipo L y los aumentos resultantes de iones de calcio intracelular se suprimen lo que explicaría sus efectos inmunomoduladores y antiinflamatorios. Añadiremos finalmente que la glicina bloquea la apertura de poros no específicos en la membrana plasmática, penúltimo evento que lleva a la muerte celular necrótica”.

Una década después un equipo de investigadores del State Key Laboratory of Animal Nutrition de la Universidad de Pekín encabezado por Weiwei Wang realizó una amplia revisión sobre el papel de la glicina -el trabajo se titula Glycine metabolism in animals and humans: implications for nutrition and health, (Metabolismo de la glicina en animales y humanos: implicaciones para la nutrición y la salud) y se publicó en septiembre de 2013 en Amino Acids- según el cual "la glicina juega un papel importante en la regulación metabólica, las reacciones antioxidantes y la función neurológica y por eso se utiliza ya para: 1) prevenir lesiones en los tejidos; 2) mejorar la capacidad antioxidante; 3) promover la síntesis de proteínas y la cicatrización de heridas; 4) mejorar la inmunidad; y 5) tratar los trastornos metabólicos en la obesidad, la diabetes, las enfermedades cardiovasculares, las lesiones por isquemia-reperfusión, el cáncer y diversas enfermedades inflamatorias. Los múltiples efectos beneficiosos de la glicina y su insuficiente síntesis apoyan la noción de que es condicionalmente esencial y también un aminoácido funcional para mamíferos (incluyendo los cerdos y los seres humanos)”.

Y es que hoy se sabe que la glicina es el compuesto orgánico más utilizado por nuestro metabolismo. Principalmente para la síntesis de colágeno y la formación de cartílagos, articulaciones, huesos, discos intervertebrales, tendones, ligamentos y las membranas que envuelven y protegen las fibras musculares.

 

¿ES LA GLICINA UN ANTÍDOTO DE LA FRUCTOSA?

 

En 2014 el Dr. James J. DiNicolantonio -del Saint Luke's Mid America Heart Institute de Kansas City (EEUU) publicó por su parte en Open Heart un trabajo titulado The cardiometabolic benefits of glycine: Is glycine an ‘antidote’ to dietary fructose? (Efectos cardiometabólicos de la glicina: ¿es la glicina un antídoto de la fructosa?) en el que se afirma: “La suplementación con glicina, vía activación de los canales de cloro dependientes de ella expresados en numerosos tipos de células -incluyendo las células de Kupffer, los macrófagos, los linfocitos, las plaquetas, los cardiomiocitos y las células endoteliales- tiene en ratones efectos antiinflamatorios, inmunomoduladores, citoprotectores, de estabilización de las plaquetas y antiangiogénicos que pueden ser de relevancia clínica”. Explicándose en él -entre otras muchas cosas- que la glicina reduce el tamaño de un posible infarto al inhibir la apoptosis de los cardiomiocitos (células del músculo cardíaco) y posee potencial antiaterosclerótico al desinflamar las células arteriales coronarias humanas expuestas al factor de necrosis tumoral α. Añadiendo con respecto a la diabetes que "una ingesta elevada de glicina tiene el potencial de oponerse a la formación de productos Amadori, precursores de los productos finales de glicación avanzada (AGEs) que median en las complicaciones diabéticas. (…) La suplementación con glicina retrasa la progresión de las cataratas, inhibe la formación de microaneurismas, normaliza la respuesta proliferativa de las células mononucleares de la sangre y ayuda a la respuesta inmune humoral en las ratas diabéticas; efectos que sugieren que la glicina tiene potencial para prevenir algunas complicaciones diabéticas". Añadiendo: "En un reciente estudio controlado pero no ciego los pacientes con diabetes que sufrían neuropatía auditiva lograron mejoras en la agudeza y la conducción del nervio auditivo ingiriendo 20 gramos al día durante 6 meses”.

Según el estudio -que no es sino una revisión de algunos de los muchos trabajos efectuados sobre la glicina- hay algunos que muestran que una ingesta elevada -se probó en ratas- contrarresta muchos de los efectos adversos en el hígado, la masa adiposa y la función vascular de una dieta rica en fructosa (como el síndrome metabólico, el hígado graso no alcohólico y el exceso de colesterol "malo" o LDL”).

 

¿ANTITUMORAL?

 

La glicina podría jugar incluso su papel en casos de cáncer. En 1999 un equipo del Departamento de Farmacología de la Universidad de North Caroline (EEUU) coordinado por M. L. Rose publicó en Carcinogénesis un trabajo titulado Dietary glycine inhibits the growth of B16 melanoma tumors in mice, (La glicina dietética inhibe el crecimiento de tumores melanoma B16 en ratones) según el cual inhibe en ratones el crecimiento de tumores surgidos a partir de células de melanoma B16 implantadas subcutáneamente. Aseverando que sus datos "apoyan la hipótesis de que la glicina dietética impide el crecimiento del tumor in vivo mediante la inhibición de la angiogénesis a través de mecanismos que impiden la proliferación de las células endoteliales”.

Ocho años después -en 2007- un equipo del Departamento de Gastroenterología de la Universidad de Justendo (Tokio) coordinado por S. Yamashina publicó en Journal of Gastroenterelogy and Hepatology un artículo titulado Glycine as a potent anti-angiogenic nutrient for tumor growth, (La glicina, potente nutriente antiangiogénico en el crecimiento tumoral). El trabajo estudió los efectos de la glicina sobre el factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF), agente crítico para la progresión del cáncer mediante la formación de nuevos vasos sanguíneos al aumentar la concentración intracelular de calcio en las células endoteliales. De ahí que dijeran: “Los datos indican que el efecto inhibidor de la glicina en el crecimiento y migración de las células endoteliales se debe a que activa un canal de cloro, hiperpolariza la membrana celular y bloquea la afluencia de Ca (2+) minimizando la señalización mediada por el factor de crecimiento. La glicina puede ser pues utilizada no sólo para tratar la inflamación sino para la quimioprevención y el tratamiento de carcinomas”. Sin riesgo de ayudar a que los tumores crezcan -como algunos investigadores suponían- según demostró un equipo del Cancer Research UK Beatson Institute de Glasgow (Reino Unido) coordinado por C. F. Labuschagne en el estudio Serine but not glycine, supports one-carbon metabolism and proliferation of cancer cells (La serina y no la glicina soportan el metabolismo de un carbono y la proliferación de células cancerígenas) publicado en Cell Reports según el cual "la síntesis de nucleótidos y la proliferación de células cancerosas se deben al consumo de serina y no de glicina”. Antes bien, la glicina parece inhibir según ellos la proliferación tumoral.

 

UN DÉFICIT INEXPLICABLE

 

El caso es que los datos parecen sugerir que en nuestra alimentación hay un claro déficit de glicina y aunque no se considere un aminoácido esencial conviene ingerirlo en forma de suplemento. El tiempo da así la razón al bioquímico español Enrique Meléndez Hevia antes citado -miembro de nuestro Consejo Asesor desde su creación- quien lleva años advirtiéndolo y cuyos conocimientos en la materia están suficientemente demostrados porque lleva publicados más de un centenar de artículos de investigación y libros, la mayor parte de ellos en importantes revistas internacionales. Destacando especialmente la importancia del déficit de glicina en el publicado en 2009 en Journal of Biosciences con el título A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis (Un eslabón débil en el metabolismo: la capacidad metabólica para la biosíntesis de glicina no satisface la necesidad de la síntesis de colágeno). Decidimos pues ponernos en contacto con él para conocer su opinión sobre el reciente trabajo del equipo japonés que hemos dado a conocer al inicio de este texto:

-Suponemos que habrá leído usted el reciente artículo sobre la glicina publicado por el equipo de investigadores de la Universidad de Tsukuba que coordina el profesor Jun-Ichi Hayashi. ¿Qué opinión le merecen las conclusiones?

-Lo he leído y sus conclusiones son ciertamente interesantes; hace avanzar nuestro conocimiento en un tema muy importante. El trabajo plasma en concreto un hecho de gran trascendencia: hasta ahora se postulaba que la capacidad de respiración de las mitocondrias disminuye al envejecer debido a mutaciones en los genes pero este trabajo muestra que no se debe a eso sino a modificaciones epigenéticas que afectan a la expresión de los genes. No estaría pues dañada la secuencia del genoma y por tanto no se trataría de defectos genéticamente transmisibles.

En segundo lugar han analizado cuáles son los genes mitocondriales implicados en las modificaciones descubriendo que son dos los que están implicados en la síntesis de glicina cuyo incorrecto funcionamiento lleva a un déficit de la síntesis de ese aminoácido y por ello a una disminución de la respiración mitocondrial. Los fibroblastos viejos cultivados tenían una producción de glicina muy deficiente y fueron capaces de reparar el problema añadiendo simplemente glicina al medio de cultivo. De ahí que infieran la conveniencia de tomar complementos nutricionales de glicina para reducir el deterioro de las células al envejecer. A mi juicio se trata de una explicación consistente.

-¿Pero a qué se debe el déficit de glicina?

-Al diseño del metabolismo. Está diseñado para sintetizar glicina pero en cantidad limitada ya que el proceso está asociado a otros no pudiendo ser la misma superior a la actividad de todos ellos. El descubrimiento de esta restricción fue el origen de nuestra investigación en este campo cuya solución publiqué en 2004 en las oficinas de patentes de Estados Unidos y la Unión Europea. Y en 2008 publicamos un artículo científico en Journal of Biosciences explicando su fundamento matemático y los puntos débiles del metabolismo. Un año después publicamos otro en la misma revista con los cálculos concretos del déficit de glicina en los humanos.

-¿En cuánto han calculado el déficit actual de glicina en el ser humano?

-Teniendo en cuenta las posibilidades de producción de glicina por el metabolismo, su aporte normal en la dieta y las necesidades reales hemos inferido que necesitamos ingerir a diario nada menos que 10 gramos en forma de complemento nutricional. Y de hecho desde el Instituto de Metabolismo Celular que hace años creamos en Santa Cruz de Tenerife y dirijo pusimos por ello en el mercado un producto conteniendo un kilo de glicina cristalizada con el nombre de Klicina.

-¿Y un consumo tan aparentemente alto no tiene peligro para la salud?

-Hemos recomendando esa ingesta a las más de 50.000 personas que en los últimos quince años han pasado por nuestro instituto con resultados muy buenos en prácticamente todos los casos. Y sin efectos secundarios negativos.

-¿Cómo se explica que la selección natural no haya sido capaz de resolver una deficiencia de tal magnitud?

-La selección natural consiste en adaptarse a los cambios que acaecen hoy. La naturaleza no adivina lo que va a pasar en el futuro previendo anticipadamente posibles problemas. En este caso la cuestión se resume en que el problema de una necesidad tan grande de glicina se produjo con la aparición de los animales -especialmente de los animales grandes- 2.800 millones de años después del origen de la vida, cuando ya se había organizado y seleccionado el mapa metabólico con la ruta de síntesis de glicina necesaria para los microorganismos. Nuestro organismo utiliza la glicina fundamentalmente para fabricar y renovar colágeno, principal componente del sistema mecánico animal y humano.

Mire, las estructuras de soporte mecánico -huesos, cartílagos, tendones y ligamentos- aumentan con el tamaño del animal pero ese aumento no es lineal sino exponencial; algo que por cierto advirtió ya Galileo en 1638. La masa esquelética de una ardilla representa el 4% de su masa y en los humanos el 12% mientras en un elefante llega al 20%. Paralelamente sabemos que la actividad metabólica disminuye exponencialmente en proporción al tamaño. Así que cuanto mayor es un animal más colágeno necesita proporcionalmente y sin embargo su capacidad de sintetizarla disminuye también proporcionalmente. En otras palabras, cuanto mayor es el animal mayor es el déficit de glicina. En una rata el déficit suele ser pues "pequeño" ya que necesita tener en su cuerpo entre 150 y 200 gramos; un gato precisa en cambio entre 5 y 8 kilos, un perro entre 20 y 40 y un humano ¡entre 60 y 70! Y los animales muy grandes entre 150 y 200 kilos de glicina. Diez gramos diarios menos de lo necesario representa pues en un humano una deficiencia grave. No hay ningún otro nutriente que el organismo requiera en una cantidad tan grande. Por eso a nuestro juicio es necesaria una suplementación diaria de glicina.

-¿Y si ello es así cómo se explica que un déficit de glicina tan generalizado no haya recibido más atención por el sistema sanitario?

-Creo que la razón principal es que la mayoría de los investigadores trabajan en campos muy limitados y no tratan de hacer una investigación integrada de todo el conjunto. Este es un problema grave. Se aceptan todas las cosas previas de otros campos -aunque estén muy relacionados con el propio- como axiomas, sin detenerse a revisarlas; quizás por pereza o por costumbre pero una buena investigación para buscar la solución de un problema debería remontarse a sus orígenes más básicos. La carencia de glicina es un problema que se nota mucho solo a medida que transcurre el tiempo pero una carencia persistente de glicina hace que varias rutas metabólicas trabajen en condiciones precarias; siendo el principal proceso afectado el de la síntesis de colágeno ya que gasta más del 90% de la glicina disponible. Y uno puede estar años sin renovar el colágeno pero envejece antes debilitándose sus sistemas óseo, cartilaginoso y conjuntivo y padeciendo antes o después problemas degenerativos; como artrosis y osteoporosis entre otras muchas patologías. Se ha constatado que es así incluso en fósiles de dinosaurios. No es pues extraño que la artrosis sea la patología degenerativa más extendida hoy en el mundo. La padece el 24% de los mayores de 16 años, el 75% de los de más de 45 y el 80% de los que superan los 75. Y su incidencia en la mujer es el doble que en el hombre; sabemos que el 100% de las mujeres mayores de 75 años la padecen en algún grado y en alguna parte del cuerpo.

-Y usted postula que ese problema se previene ingiriendo diez gramos diarios de glicina.

-Efectivamente. Y ayuda a mejorar a quienes ya padecen problemas en los tejidos óseo, cartilaginoso y conjuntivo. Es más, participa en muchos otros procesos metabólicos como la síntesis de hemoglobina y creatina y la eliminación del exceso de colesterol.

-¿Y por qué sugieren ustedes ingerir conjuntamente ácido L-aspártico?

-Solo en caso de acumulación de grasa en el organismo. El ácido L-aspártico es fundamental para el normal funcionamiento del Ciclo de Krebs, principal ruta energética para convertir la grasa en combustible, y es asimismo necesario para la formación de numerosas enzimas, la sangre y el sistema digestivo y reforzar la función hepática así como en la creación de otros aminoácidos no esenciales que se precisan para la regeneración tisular. Además colabora en la desintoxicación del cuerpo al combinarse con otros aminoácidos y formar moléculas capaces de absorber toxinas de la corriente sanguínea. De ahí que incluso sea útil su ingesta en las cirrosis y hepatitis crónicas.

-Pues tampoco se considera un aminoácido esencial...

-El concepto de aminoácido esencial es importante pero su aplicación práctica debe ser inteligente, sin llevarla a los extremos. La buena nutrición no debería basarse en lo mínimo que hay que tomar para no morirse sino en lo adecuado para que el metabolismo funcione cómodamente sin forzarlo. Y nuestro metabolismo fabrica ácido L-aspártico pero en cantidad insuficiente para eliminar el exceso de grasa producida como consecuencia de una ingesta excesiva de hidratos de carbono. En pocas palabras, su consumo ayuda a resolver un amplio conjunto de problemas metabólicos, especialmente los ocasionados por la acumulación de grasa; incluidas la obesidad, la diabetes y la hipertensión. El ácido L-aspártico se convierte fácilmente en ácido oxalacético lo cual permite que el metabolismo pueda usar el Ciclo de Krebs aunque esté bloqueada la piruvato carboxilasa -su vía normal de cebadura del ciclo- por efecto del exceso de insulina. El ácido L-aspártico devuelve a las células su capacidad para usar como principal combustible la grasa.

-Lo que es importante ya que ustedes también proponen eliminar de la alimentación los hidratos de carbono refinados...

-Cierto; pero no solo los refinados sino todos los alimentos ricos en hidratos de carbono, principalmente cereales, legumbres y patatas aunque me resisto a usar esta palabra para ellos porque no alimentan. Una ingesta excesiva de hidratos de carbono provoca una concentración muy alta de glucosa en sangre y ello hace que el organismo segregue una cantidad exagerada de insulina para neutralizarla y almacenarla en forma de grasa. Y para evitar problemas metabólicos derivados de este proceso -como la cetosis- lo idóneo es ingerir ácido L-aspártico. Nuestro protocolo nutricional gira en torno a tres ejes básicos: seguir una dieta baja en hidratos de carbono, tomar diariamente 10 gramos de glicina en dos tomas de 5 (una con el desayuno y otra con la cena y, cuando se tiene sobrepeso, obesidad, diabetes o hipertensión ingerir 12 gramos diarios de ácido L-aspártico repartidos en 4 tomas de 3 gramos que deben ingerirse con el desayuno, a media mañana, a media tarde y durante la cena.

-Y si el 90% de la glicina la usa el cuerpo para fabricar colágeno, ¿no sería más rápido y directo ingerir colágeno hidrolizado o simple gelatina dietética?

-La gelatina, que es básicamente colágeno, es un buen nutriente porque tiene mucha glicina pero hay que tomarla moderadamente y combinándola con otras proteínas. Si pretendiésemos cubrir la necesidad de glicina con colágeno o gelatina habría que ingerir diariamente mucha cantidad y eso produciría problemas. La glicina supone el 33% de los aminoácidos del colágeno pero sólo el 25% de su masa ya que es el aminoácido más pequeño. Por tanto para conseguir 10 gramos de glicina a través del colágeno habría que tomar cada día 40 gramos de gelatina y eso puede dar lugar a muchos problemas:

1) El colágeno es una proteína muy compacta y por tanto la gelatina es difícil de digerir; puede provocar problemas digestivos.

2) Cuarenta gramos de colágeno hidrolizado o gelatina ingeridos diariamente cubrirían la necesidad proteica pero no en la proporción adecuada de aminoácidos; para ello habría que eliminar la ingesta de las otras proteínas. Y es que si tomásemos diariamente 40 gramos de gelatina o colágeno estaríamos tomando también otros aminoácidos en la misma proporción que tiene el colágeno cuando no se necesitan en esa cantidad. Lo que produciría problemas, principalmente en el hígado..

3) La ingesta de colágeno o gelatina no garantiza la obtención de todos los de aminoácidos. No contienen triptófano -aminoácido esencial- y tienen muy poca histidina, metionina, cisteína y ácido L- aspártico.

4) El colágeno lleva productos indeseables para el metabolismo: más del 14% de su masa lo constituyen aminoácidos modificados covalentemente (hidroximetil-lisina e hidroximetil prolina) que no se pueden incorporar a la síntesis del colágeno pues su modificación covalente se hace después de sintetizarlo y tiene que ser degradado aparte.

En resumen, las proteínas de la dieta deben ser variadas alternando la ingesta de carne, pescado y mariscos. Eso da variedad a las comidas y da lugar a una ingesta equilibrada de aminoácidos. La verdad, no me imagino a nadie comiendo gelatina como única fuente proteica. Sería insoportable y no cubriría las necesidades del metabolismo. Lo idóneo es ingerir a diario unos 200 gramos de alimentos ricos en proteínas -eso suponen 40 gramos reales de proteínas- y complementarlo con 10 gramos diarios de glicina. Y en los casos que antes comenté, con ácido L-aspártico.

-¿Y la ingesta diaria de diez gramos de glicina no puede provocar alguna disfunción puntual? ¿Pueden ingerir esa cantidad las personas con proteinuria o un nivel de ácido úrico elevado?

-Sin problemas. Además la proteinuria no se debe a una excesiva ingesta de proteínas sino a su déficit. Puede parecer paradójico pero hay que conocer el metabolismo para comprenderlo. Las proteínas que se ingieren no pasan a la sangre ni se excretan en la orina: se hidrolizan durante el proceso digestivo siendo absorbidos sus aminoácidos. Las proteínas que pueden aparecer en sangre (hiperproteinemia) o en orina (proteinuria) proceden en realidad de la degradación excesiva de proteínas de los tejidos –principalmente del músculo- debido a una dieta deficiente en ellas que el metabolismo compensa usando las de nuestros propios tejidos. La ingesta de glicina a las dosis que recomendamos no ha producido nunca esos efectos; todo lo contrario, los ha resuelto cuando existían.

Por lo que se refiere al exceso de ácido úrico éste no tiene nada que ver con la ingesta de proteínas. Ni tampoco con la ingesta de alimentos ricos en purinas -a no ser que se ingieran en una cantidad realmente excesiva- ya que se absorben poco. Procede principalmente de la degradación de los ácidos nucleicos endógenos. De hecho tampoco hemos observado que aparezca exceso de ácido úrico siguiendo nuestro tratamiento; es más, desaparece el problema si existía.

-Permítame que antes de terminar le pregunte sobre la lamentable persecución que sufrió usted por parte de la Consejería de Sanidad de la Comunidad Canaria y dimos a conocer en el nº 82 -correspondiente a abril de 2006- con el título Nueva barrabasada: Sanidad incauta dos productos naturales inocuos, artículo en el que tuvimos oportunidad de reflejar por primera vez sus postulados. ¿Qué pasó finalmente?

-Como ustedes saben la Consejería de Sanidad del Gobierno de Canarias nos acusó de que la ingesta de glicina y ácido L-aspártico a las dosis que sugeríamos tenía graves efectos adversos por lo que ordenó el cese de actividad de nuestro Instituto del Metabolismo Celular y me impuso una sanción administrativa de 360.000 euros. Como yo no disponía de esa cantidad nos embargaron las cuentas del banco a mí y a mi mujer. Todo ello fue acompañado de una campaña mediática de desprestigio muy agresiva que nos perjudicó enormemente. Obviamente recurrimos y el Tribunal Superior de Justicia de Canarias, en sentencia de 27 de Mayo de 2009, nos dio la razón revocando la sanción administrativa. Y, lo más importante, con la resolución de que la glicina no es un medicamento sino un nutriente. Así que el gobierno canario tuvo que devolverme el dinero que me había sustraído y anular el embargo de nuestras cuentas bancarias. Eso nos permitió reabrir nuestra actividad aunque en condiciones muy precarias pues fueron tres años de inactividad muy duros y tuvimos que empezar de cero teniendo además que contrarrestar la vergonzosa campaña mediática que pusieron en marcha. Es más, acumulamos un montón de deudas y por eso interpusimos ante la Audiencia Nacional una demanda por daños y perjuicios -personales y empresariales- que está ya vista para sentencia.

Terminamos. Solo nos queda agregar que el Instituto del Metabolismo Celular trabaja hoy normalmente, sus productos están registrados y se comercializan legalmente en toda la unión Europea.

 

Francisco Sanmartín
 



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